Fino ad oggi si pensava che la cisteina — una delle unità base delle proteine — si legasse alle superfici soprattutto tramite il suo gruppo carbossilico (quello con due atomi di ossigeno). Un gruppo di ricerca del DESY NanoLab in Germania, coordinato da Heshmat Noei, insieme al team di Cristiana Di Valentin dell’Università di Milano-Bicocca, ora ha scoperto che questa molecola è molto più abile del previsto: usa tutti e tre i suoi “bracci chimici” (amminico, carbossilico e tiolico a base di zolfo) per aderire alle superfici di ossido, in particolare al biossido di titanio (TiO₂).
È come se la cisteina fosse un piccolo ingranaggio che può incastrarsi alla perfezione su una superficie, ogni braccio in una fessura diversa: un puzzle molecolare di precisione atomica.
Per arrivare a questa scoperta, i ricercatori hanno combinato tecniche avanzate che hanno permesso di vedere la composizione chimica della superficie, capire come vibrano le molecole e dunque quali legami si formano e “fotografare” gli atomi.
A queste si sono affiancate simulazioni quantistiche condotte al dipartimento di Scienza dei Materiali, che hanno permesso di interpretare i risultati sperimentali con una precisione a livello atomico.
“Collaborando con i ricercatori computazionali dell’Università di Milano-Bicocca, il team ha affrontato e risolto un importante problema aperto per la biochimica di superficie,” spiega Heshmat Noei, scienziata del DESY NanoLab e coordinatrice dello studio. “Abbiamo dimostrato che il gruppo tiolico — e perfino quello amminico — si legano direttamente alla superficie, mostrando un meccanismo di adesione molto più complesso di quanto si pensasse.”
“Invece di legarsi solo tramite il gruppo carbossilico,” commenta Cristiana Di Valentin, chimica del dipartimento di Scienza dei materiali e affiliata al Centro di Nanomedicina di Milano-Bicocca “i nostri calcoli mostrano che in realtà tutti i gruppi funzionali partecipano al processo di adsorbimento, e lo fanno in configurazioni molto precise: ogni gruppo si lega soltanto a un punto specifico della superficie di ossido, come in un puzzle molecolare in cui ogni ‘braccio’ della cisteina si incastra in una posizione dedicata.” Daniele Perilli, ricercatore nel team di Bicocca, aggiunge “Per la prima volta si è visto che la cisteina può legarsi anche attraverso il gruppo tiolico e quello amminico, non solo quello carbossilico. Addirittura può formare dimeri, cioè coppie di molecole, che si ancorano insieme alla superficie.”
Questo non è solo un dettaglio chimico curioso. Capire come gli amminoacidi si attaccano ai materiali è fondamentale per progettare nuove tecnologie che interagiscono con il corpo o con l’ambiente. Le applicazioni possibili spaziano da biosensori intelligenti (ad esempio per test medici più precisi), rivestimenti biomedicali che dialogano con i tessuti, sistemi di disinfezione o depurazione dell’acqua, fino a superfici autopulenti o catalizzatori più efficienti.
